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18 May 2019 
admin 
I- LES PROCESSUS ANAÉROBIES
I -1 DÉGRADATION DE LA CRÉATINE-PHOSPHATE (CP) OU PHOSPHAGÈNE
CP est une molécule présente dans le muscle à une concentration d\’environ 15 à 25 mM par kilo de muscle frais. Sa dégradation présente plusieurs caractéristiques :
– Elle assure la reconstitution d\’une quantité équimoléculaire d\’ATP en présence d\’ADP selon la réaction ci-dessous :
CP ——-Créatine + Pi + ADP ——-ATP
– Cette réaction intervient sans aucune inertie dès que la concentration musculaire de l\’ATP diminue.
– Elle ne semble présenter aucune limitation de débit autre que celles imposées par les caractéristiques de contractilité du muscle lui-même. Elle peut atteindre au niveau de l\’individu entier des valeurs de l\’ordre de 8 à 10 watts/kg, plus chez les individus spécialisés dans les exercices intenses, sprints, sauts, lancers, 15 à 20 watts/kg.
– Sa capacité est en revanche très faible, de l\’ordre de 50 J/kg chez l\’individu non-entraîné. Son augmentation par l\’entraînement est discutée, en effet il a été mesuré des concentrations musculaires de phosphagène de même valeur chez des sprinters et des coureurs de fond. Il ne semble donc pas exister de relation nette entre l\’aptitude au sprint et les réserves de CP. En revanche, l\’aptitude qui consiste à épuiser les stocks de CP (par exemple passage de 20 mM à 8 mM) serait entraînable (en diminuant les stocks par exemple jusqu\’à 3 mM).
– CP n\’est synthétisée que lorsqu\’il existe un excès d\’ATP, c\’est à dire lorsque le sujet est au repos ou à une
I – 2 LA GLYCOLYSE ANAÉROBIE
I – 2 -1 Étude générale
La glycolyse anaérobie est la dégradation du glycogène ou du glucose en pyruvate, avec fixation sur ce substrat de l\’hydrogène libéré, pour former du lactate (Fig. 4). Ce mécanisme présente des caractéristiques propres :
– Cette dégradation semble présenter une certaine inertie : il lui faut plusieurs
secondes pour atteindre son débit maximal d\’énergie.
– Elle semble incapable d\’assurer, chez l\’individu non spécialement entraîné, des
débits d\’énergie aussi élevés que ceux assurés par la dégradation du
phosphagène.
– Sa capacité est de l\’ordre de 300 J/kg chez l\’individu sédentaire, sans
doute au moins le double chez l\’athlète spécialisé dans le sprint long ou le
demi-fond.
I – 2 – 2 Quelle est la réalité de la distinction entre mécanismes anaérobies lactiques et alactiques ?
La glycolyse anaérobie commence dès les premières secondes de l\’exercice; par ailleurs la dégradation du phosphagène se poursuit alors que la glycogénolyse anaérobie a atteint son intensité maximale compte-tenu de la puissance fournie (Fig. 5).
On tend à admettre actuellement que la dégradation du phosphagène intervient avant tout pour tamponner l\’acidité qui résulte de la glycogénolyse anaérobie.
I- 2 – 3 Mécanismes mis en jeu au cours de la glycogénolyse anaérobie
L\’ensemble des réactions qui conduisent du glycogène ou du glucose à l\’acide lactique est résumé dans la figure 4. Celle-ci permet les observations suivantes :
– Le nombre de réaction est important mais la vitesse des réactions jusqu\’au pyruvate est très rapide. L\’étape est strictement cytoplasmique. Elle a lieu en deux temps : préparation de la molécule de glucose par les phosphorylations, puis dégradation proprement dite.
– La libération d\’énergie est assurée par les réactions qui conduisent à la formation du pyruvate.
– La formation de lactate à partir de pyruvate intervient, en l\’absence d\’oxygène, pour assurer l\’oxydation du NADH2, la présence du NAD (forme oxydée) étant indispensable à la formation du PEP. La mitochondrie est imperméable au NAD. En cas de production élevée de pyruvate et de lactate, les ions H+ restent donc sous forme de NADH2 dans le cytoplasme alors qu\’ils pourraient être consommés dans les cytochromes oxydases de la mitochondrie si celle-ci était perméable.
– La PFK (phosphofructokinase) est sans doute l\’enzyme clé de cette chaîne de dégradation. C\’est l\’activité de cette enzyme que l\’on mesure pour apprécier la capacité glycolytique d\’un muscle.
– L\’intensité de la glycogénolyse est contrôlée par le rapport des concentrations ATP/ADP; la baisse de ce rapport favorise l\’activation des phosplorylases, et en augmentant l\’activité PFK, déplace l\’équilibre de l\’ensemble des réactions dans le sens de la glycogénolyse. Les catécholamines, et particulièrement l\’adrénaline, déplacent cet équilibre dans le même sens.
I – 2 – 4 Facteurs contrôlant la capacité de la glycolyse anaérobie
L\’acidité intramusculaire interviendrait pour diminuer l\’activité PFK et l\’interaction actine-myosine. La présence d\’IMP (inosine monophosphate) serait également un puissant inhibiteur de PFK.
La présence de substrat (glucose ou glycogène) est indispensable à la production de lactate. Cela suppose donc une alimentation équilibrée. En cas de régime hypoglucidique, le taux de lactate sanguin obtenu après, un exercice maximal épuisant est en effet inférieur à celui obtenu après un régime hyperglucidique.
Le lactate ne doit pas être considéré comme un déchet. D\’abord parce que la voie de formation du lactate est réversible, ensuite parce que c\’est un excellent substrat énergétique (resynthèse du glycogène ou consommation aérobie pendant les phases de repos musculaire).
II- LES PROCESSUS AÉROBIES
II -1 CARACTÉRISTIQUES GÉNÉRALES
Ils présentent une inertie importante : ils n\’atteignent leur débit maximal d\’énergie qu\’après environ 3 à 4 mn, pour une puissance égale à la puissance maximale aérobie (PMA), (après un échauffement à 50% de PMA); il leur faut 3 mn pour atteindre ce débit à 130% de PMA et 1 mn à 150% de PMA. Leur débit maximal d\’énergie est d\’autre part nettement inférieur à celui assuré par les mécanismes anaérobies (2 à 4 fois).
II – 2 DÉBIT MAXIMAL D\’ÉNERGIE
Il est possible de mesurer très exactement le débit maximal d\’énergie que peuvent assurer les processus aérobies, en mesurant la consommation maximale d\’oxygène (V02 max).
La consommation d\’oxygène se mesure lorsqu\’elle est stabilisée, c\’est-à-dire à partir de la quatrième minute de l\’exercice. Dans ces conditions, il est possible d\’observer une relation linéaire entre la puissance fournie (lois d\’un exercice simple, travail sur bicyclette ergométrique par exemple), et la consommation d\’oxygène (V02).
Lorsque la puissance augmente, l\’exercice est perçu comme de plus en plus difficile; à partir d\’une puissance caractéristique de chaque individu, V02 plafonne, alors que, au prix de très grands efforts, la puissance fournie peut encore être augmentée. Le niveau auquel V02 se stabilise est appelé consommation maximale d\’oxygène symbolisée par VO2max; la puissance à partir de laquelle VO2 se stabilise est appelée puissance maximale aérobie (PMA). Il existe entre ces deux valeurs, une relation fixée par le rendement.
C\’est l\’aptitude du système cardio-vasculaire à assurer un débit cardiaque élevé (qui est lui-même fonction de la puissance du myocarde et du faible niveau des résistances périphériques), qui semble être le principal facteur responsable du niveau de Vol max.
II – 3 CAPACITÉ DES MECANISMES AEROBIES
La durée maximale pendant laquelle peut être soutenu un exercice purement aérobie dépend de sa puissance relative, c\’est-à-dire de la fraction de PMA qu\’il représente. C\’est la définition de l\’endurance aérobie. Pour un exercice de longue durée, l\’inégalité entre les individus entraînés et non-entraînés repose donc non seulement sur la différence entre leurs valeurs de VO2 max, mais sur le pourcentage de V O2 max qu\’ils peuvent soutenir.
L\’aptitude à soutenir un pourcentage élevé de VO2max est directement fonction de l\’entraînement. Elle traduit l\’aptitude à maintenir son volume plasmatique malgré les pertes hydriques et l\’aptitude à tirer une part importante de son énergie de l\’oxydation des lipides. Elle semble être associée à une élévation du seuil accumulation des lactates sanguins.
IlI – BASES MOLÉCULAIRES DE LA CONTRACTION
III – 1 LES PROTÉINES CONSTITUTIVES DE L\’APPAREIL CONTRACTILE
L\’appareil contractile (les myofibrilles) est composé de protéines :
Les filaments primaires sont constitués de myosine (5,5 à 6 g pour 1(X) g de muscle frais).
Les filaments secondaires renferment :
– de l\’actine (2 g pour 100 g de muscle frais)
– de la tropomyosine (0,5 à 0,7 g pour 100 g de muscle frais)
– de la troponine (0,2 à 0,3 g pour 100 g de muscle frais).
La myosine et l\’actine sont appelées protéines \”contractiles\” ou motrices. La tropomyosine et la troponine sont les protéines dites régulatrices.
III -1 – 1 La myosine (fig. 3)
Protéine de poids moléculaire élevé (460 kD) ayant globalement la forme d\’une canne de golf, comportant un manche (longueur 150 nm) et une \”tête\” composée de deux prolongements globuleux (10 nm).
La molécule de myosine peut être scindée en deux parties :
– La méromyosine légère (L.M.M.) formée de deux chaînes à structure d\’alpha-hélice, constituant les 2/3 du manche.
– La méromyosine lourde (H.M.M.) composée de deux parties : une double hélice (le 1/3 du manche) à laquelle est attachée la tête composée de deux masses de protéines globulaires.
Sur le plan fonctionnel la molécule est flexible en deux endroits : – à la jonction entre LMM et HMM ;
– entre la double hélice de HMM et la tête.
Ces deux points constituent des charnières.
La myosine purifiée a une action ATPasique en présence de Ca++, action Inhibée par le Mg+4. Cette activité est localisée dans la tête de la molécule (2 sites par molécule).
La myosine purifiée possède un ou deux sites pouvant se lier à l\’actine. Le complexe acto-myosinc possède également une activité ATPasique mais elle est Mg++ dépendante (et non plus inhibée par le Mg++).
III – 1- 2 L\’actine (Fig. 4)
L\’actine est une protéine globulaire (actine G) d\’un poids moléculaire de 41 785 D (376 acides aminés) d\’un diamètre de 5,5 mn.
En présence de sels neutres (kCl) et d\’ATP les molécules d\’actine forment un polymère fibreux (actine F) constitué de deux chaînes torsadées.
Cette torsade d\’actine F forme la partie principale du filament secondaire. Chaque filament comporte environ 350 molécules d\’actine G. Les filaments d\’actine sont fixés sur la ligne Z.
II -1 – 3 Les protéines régulatrices
La tropomyosine
Molécule formée de deux chaînes d\’un poids moléculaire de 321(D chacune.
Molécule de forme allongée (40 nm x 2 nm).
Les molécules de tropomyosine sont situées dans les gouttières de la double torsade d\’actine (chaque filament fin comporte environ 50 molécules de tropomyosine).
La troponine
Protéine globulaire d\’un poids moléculaire de 80 kD.
Les molécules de troponine sont disposées tous les 40 nm; elles sont situées au contact des extrémités des molécules de tropomyosine.
Chaque molécule comporte trois sous-unités :
– TN-C pouvant se lier avec 4 ions Ca++
– TN-I comportant un site de liaison avec l\’actine
– TN-T fixant l\’ensemble de la molécule à la tropomyosine.
Chaque molécule de troponine est fixée d\’une part à l\’actine, d\’autre part à la tropomyosine.
III – 2 LE MÉCANISME DE LA CONTRACTION À L\’ÉCHELON MOLÉCULAIRE
III – 2 – 1 Phénomènes mécaniques (fig. 5 et 6)
La contraction musculaire résulte d\’un glissement des filaments secondaires entre les filaments primaires, vers la partie centrale du disque A, les longueurs respectives des deux catégories de filaments restant constantes.
Ce glissement provoque une diminution de la longueur du disque I et de l\’épaisseur de la bande H, qui peuvent disparaître en contraction maximale.
Le déplacement des filaments secondaires entraîne les stries Z qui se rapprochent Ce mouvement se produisant au niveau de chape sarcomère provoque le rapprochement des deux extrémités de la fibre.
Ce sont les ponts entre filaments primaires et secondaires qui permettent ce glissement. Au moment de la contraction la tête de la molécule de myosine se projette vers le filament d\’actine où elle se fixe. Ensuite la tête de myosine pivote (se déplaçant de 10 nm) et entraîne le filament d\’actine vers la partie centrale du sarcomère. Puis la tete de myosine se détache et retrouve sa position initiale.
La répétition un grand nombre de fois de ce mouvement élémentaire permet d\’expliquer les variations de longueur du sarcomère.
III – 2- 2 Phénomènes biochimiques
L\’ATP fournit l\’énergie nécessaire à la contraction musculaire, par hydrolysation en ADP et P. L\’hydrolyse de l\’ATP se produit d\’une part au moment de la bascule de la tête de myosine, d\’autre part lorsque la myosine se détache de l\’actine.
On a vu que l\’acto-myosine possède une activité ATPasique très importante localisée dans la tête de la molécule de myosine. Au repos cette activité est inhibée par la présence des protéines régulatrices; cette inhibition est levée par les ions Ca-H- (voir plus loin : couplage excitation contraction). Chaque fois qu\’un pont se forme entre l\’actine et la myosine une molécule d\’ATP est hydrolysée : ceci entraîne une modification de la configuration de la tête de myosine et la bascule de celle-ci.
La resynthèse de l\’ATP est nécessaire à.la rupture du pont entre actine et myosine. Ceci explique
l\’action \”plastifiante\” de l\’Ar; action qui ne se manifeste qu\’en l\’absence d\’ions Ca++.
On estimeque les 2/3 de l\’Air consommé le sont au cours de la contraction et le 1/3 au cours du
relâchement
La concentration en ATP du muscle est faible (2 à 4 mmol.l-1); l\’AIT\’ doit donc être régénéré très rapidement. Plusieurs systèmes de régénération plus ou moins rapides peuvent intervenir (voir cours : \”sources énergétiques de la contraction musculaire\”).
III – 3 LE COUPLAGE EXCITATION – CONTRACTION (Fig. 7 et 8)
Le stimulus physiologique de la contraction musculaire est constitué par l\’influx nerveux. Celui-ci se propage jusqu\’à la jonction neuro-musculaire; l\’acétylcholine libérée à ce niveau va provoquer l\’apparition d\’un potentiel de plaque non propagé; si ce potentiel de plaque atteint un certain seuil, il déclenche l\’apparition d\’un potentiel d\’action musculaire qui se propage le long du sarcolemme.
Le couplage excitation-contraction est l\’ensemble des phénomènes qui permettent au potentiel d\’action musculaire de provoquer la contraction du muscle. On distingue deux étapes :
Le potentiel d\’action provoque une augmentation des ions Ca++ libres dans le sarcoplasme.
Les ions Ca-i-+ se combinent avec les protéines régulatrices ce qui déclenche la contraction.
III – 3 -1 Le couplage électro-calcique
Pénétration du potentiel d\’action en profondeur
Le potentiel d\’action musculaire se propage à la surface de la fibre musculaire à une vitesse de 2 à 3 m.sec.-1. Sa durée en un point donné est de 1 à 2 ms.
Il se propage également en profondeur par l\’intermédiaire des tubules transverses par les mêmes mécanismes qu\’en surface. La vitesse de propagation radiale est faible (7 cm.sec-I à 200 sur le muscle de grenouille). Cette vitesse est cependant suffisante pour activer les fibres les plus centrales en 1 ms environ.
Intervention des ions Ca++
Dans la fibre musculaire au repos, la concentration sarcoplasmique des ions Ca++ est très faible. La plus grande partie du calcium est fixée sur une protéine dans le reticulum sarcoplasmique où la concentration est environ 1000 fois plus élevée que dans le sarcoplasme.
La dépolarisation de la membrane d( physiques) aux membranes des citernes du ret
Le reticulum- libère les ions Ca+-1
expérimentalement en utilisant un indicateur
devient luminescente en fixant le calcium et ions Ca-H-. La sortie des ions Ca++ du reticul préalablement chargées en 45Ca radioactif radioactivité passe des citernes au sarcoplasmf
tubules transverses se transmet (sans doute par contacts iculum.
dans le sarcoplasme. Ce phénomène a été démontré calcique, l\’équorine, extraite de certaines méduses; l\’équorine l\’émission de lumière est proportionnelle à la concentration en
um a été confirmée par autoradiographie de fibres musculaires et fixées en phase de relâchement ou de contraction : la lors de la contraction.
III – 3 – 2 Combinaison des ions Ca-F+ avec les protéines régulatrices
Quand la concentration en ions Ca-H- dans le sarcoplasme s\’élève ceux-ci se fixent sur la molécule de troponine (4 ions Ca++ par molécule, fixés sur la sous-unité TN-C).
La molécule de troponine change de configuration et entraîne un déplacement de la molécule de tropomyosine qui s\’enfonce davantage dans le sillon formé par les deux torsades d\’actine.
Ce déplacement de la molécule de tropomyosine permet de dégager le site de reconnaissance de la myosine, site qui était masqué au repos. La formation des ponts actine-myosine par combinaison de la tête de myosine avec les molécules d\’actine G, devient alors possible, entraînant l\’ensemble des phénomènes de la contraction musculaire.
Les fibres musculaires sont innervées par les motoneurones de ta corne antérieure de la moelle; un même motoneurone innerve plusieurs fibres musculaires. Sherrington a donné le nom d\’unité motrice (U.M.)
III – 4 LE RELÂCHEMENT
Après la repolarisation des tubules transverses les ions Ca++ sont captés par la membrane du reticulum. Il s\’agit d\’un transport actif nécessitant de l\’ATP (2 ions Ca++ transportés par molécule d\’ATP).
La concentration en ions Ca++ s\’abaisse dans le sarcoplasme entraînant la dissociation du complexe Troponine-Ca++; la tropomyosine reprend sa place initiale masquant le site de liaison entre actine et myosine et la tête de myosine se détache de l\’actine.